现代营养学原著第八版(已修订)

第5章蛋白质与氨基酸

J?ns Berzelius创造了“protein(蛋白质)”一词。1838年，荷兰化学家Geradus J.Mulder在“Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande”的一篇论文中使用了该词语。目前对于蛋白质与氨基酸营养研究与认识的进展有相关著作予以专门叙述。Munro归纳了早期推荐的蛋白质膳食摄入量。本意只限于从总体角度有选择性地论述蛋白质与氨基酸代谢及相关营养作用的新进展，着重强调蛋白质和氨基酸与人类营养作用有关的内容。

蛋白质代谢和营养的基础——氨基酸的功能

蛋白质是细胞、组织中五大类生物大分子之一。其他四类生物大分子是DNA、RNA、多糖和脂类。蛋白质的基本构成单位是氨基酸，氨基酸是蛋白质营养与代谢的基本单位。

虽然自然界存在着数百种氨基酸，但只有20种左右氨基酸通过同源rRNA的转运和随后的mRNA密码子的识别而参与蛋白质的合成。对于某些特定的硒蛋白——谷胱甘肽过氧化物酶和2型碘化酪氨酸-5?脱碘酶等，存在着硒半胱氨酸的合成和向这些蛋白质的掺入。这涉及一个复杂的过程，包括丝氨酰-tRNA转化为硒半胱氨酰-tRNA，然后被密码子UGA识别。硒蛋氨酸也存在于机体蛋白质中，但它来源于植物性食物和一些补充剂如酵母等。最后，其他氨基酸，如羟脯氨酸、N-甲基组胺酸也存在于蛋白质中，这些特定氨基酸残基的“翻译”后修饰可使蛋白质具有特定的结构和功能特点：典型例子是在参与凝血和骨基质沉积的一些蛋白质中，谷氨酸残基的维生素K依赖的羧化反应。然而，最常见的20种氨基酸和少数其他一些不形成肽链形式的氨基酸，如鸟氨酸、牛磺酸，对于机体氮的节约、人体蛋白质和氨基酸的营养状况，有着更为直接的重要意义。

氨基酸除了是合成肽链的底物以外，还具有许多其他功能(其中一些见表5-1)。对其中许多的功能人们早就已经有了认识，但新近一项重要发现增进了人们对氨基酸促进某些特定蛋白质或球形蛋白质合成机制的了解。现在已经知道，氨基酸，尤其是支链氨基酸——亮氨酸，可以影响mRNA翻译的启动。这是一个复杂的过程，需要多步反应和十几个真核细胞启动子的参与。其中两步反应受到如下调控：启动子蛋氨酰-tRNA与核糖体40S亚基的结合；以及mRNA与43S启动前复合物的结合。亮氨酸似乎可以增加mRNA帽结合蛋白eIF4F的利用率，并通过激活核糖体蛋白S6激酶途径调节翻译。口服亮氨酸可激活该激酶，哺乳动物雷伯霉素靶目标(MTOR)使其磷酸化。然而，主要一点是，亮氨酸或许还有其他的氨基酸，都可以激活信号传递通路，从而改变球形蛋白质和特定蛋白质合成的起始速率。不过，仍需更多的研究以彻底了解在不同细胞中氨基酸诱导改变蛋白质合成及其正常的生理功能的作用机制，越来越多的证据表明，氨基酸可以在转录水平调节蛋白质的合成。由于阵列技术的应用，便得基因组谱筛查成为可能，因而很可能在较短时间内便可获得大量数据，从而更清楚地阐明单独一种氨基酸以及氨基酸结合其他营养素

对基因表达、蛋白质产物以及它们少间相互功能作用的调节机制。

蛋白质的降解速率同样也决定组织器官中蛋白质的含量。蛋白质降解或裂解的总体过程在机体功能中有许多必需的作用，例如，细胞生长、对不同生理条件的适应、清除异常或损坏的蛋白质、维持免疫系统的正常功能。所有细胞内蛋白质均可通过多种途径降解(图5-1)，细胞内蛋白质大多是通过能量依赖的、泛素-蛋白酶体途径降解。在该途径中，蛋白质在含有多个亚基的20S蛋白酶体内降解成小分子的肽和氨基酸，该蛋白酶体与一个大的19S调节颗粒结合形成26S复合物。该蛋白酶体可降解大约1%的细胞蛋白质。这一强有力的蛋白水解酶系统以一种有序的特有的循环咬-嚼机制有效地裂解肽键。禁食等许多条件可以激活泛素蛋白酶体途径。对全身蛋白质转化的研究显示，进食和增加蛋白质摄入量可以抑制蛋白质的降解，但是目前尚不清楚是哪一些器官和组织在其中起着最大的作用，也尚未测定出氨基酸、碳水化合物及其他产能物质在其中所起作用的相对大小。例如，单独口服氨基酸似乎并未改变股外侧肌中蛋白质的降解速度，而混合膳食可抑制前臂肌的蛋白质降解。因此，至少在肌肉中，可能是由于碳水化合物诱导的胰岛素利用率上升，以至氨基酸得以增强蛋白水解的抑制效应。接下来，胰岛素可能是通过降低泛素-蛋白酶体活性来抑制蛋白质水解。肠道可能是进食引起全身蛋白质降解速度减慢的重要场所。

图5-1哺乳动物细胞中不同的蛋白质水解途径的底物

由于在其他文献中可以见到，此处不再详述氨基酸的诸多其他功能及其机制。需要提及的两点是：①一些氨基酸的功能是复杂多变的，例如，谷氨酰胺的功能(表5-2)。正如Reeds的分析和表5-3所示，这些非蛋白原性质的功能与膳食摄入量和需要量有关。一些终末产物的合成途径能够明显影响氨基酸前体的总体利用(如在半胱氨酸、甘氨酸的利用中，肌酸酐的合成和甘氨酸或谷胱甘肽的合成)。②从营养学

角度，在实现它们作为蛋白质合成底物的过程中(例如神经递质的信号功能和解毒功能)，氨基酸经过转化，部分碳、氨通过分解代谢和尿液分泌而排出体外。因此，为了保持体内有充足的蛋白质和氨基酸，需要摄入足够预先形成的氨基酸以及可利用氨源，以便合成其他氨基酸和产生具有重要生理功能的含氨化合物。

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Rose最先根据对成年男性进行的一系列经典定性氮平衡实验，将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。目前认为这种分类方法已不再适用。必须经膳食获得的氨基酸有色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苏氨酸、组氨酸，或更为严谨地讲，是前5种氨基酸的酮酸衍生物。最后3种氨基酸不能通过转氨基获得，必须由膳食供蛤。蛋白质中其他常见氨基酸可以由碳、氨供体合成。α-酮戊二酸、草酰乙酸及丙酮酸转氨基后分别生成谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸，甘氨酸是由丝氨酸通过丝氨酸羟甲基转移酶生成的，丝氨酸则由丙酮酸转化而来，精氨酸、脯氨酸是由谷氨酸和谷氨酰胺生成的。天冬酰胺是由谷氨酸和天冬氨酸生成的。酪氨酸、半胱氨酸分别来源于其必需氨基酸母体——苯丙氨酸和蛋氨酸。酪氨酸、半胱氨酸与谷氨酰胺、精氨酸可能还有甘氨酸、脯氨酸一起被称为条件必需氨基酸，因为在特定的生理、病理条件下，它们的合成速度不能满足细胞需要。因此，在研究严重烧伤代谢时发现，保持精氨酸的机体内稳态需要由膳食供给精氨酸；低出生体重儿不能合成足够的半胱氨酸和脯氨酸，可能还包括甘氨酸。

最近的研究发现，可能还需要预先形成的α-氨基氮源。此前一直认为，如果必需氨基酸摄入充分，则可能只需要非特异的氨源——可能是以一种简单混合物的形式，例如尿素和柠檬酰胺。然而从几方面原因来看，这个说法不足以解释保证机体充足蛋白质营养的需要。首先是关于尿素氮的利用。近来已经开始重视尿素氮在肠腔内水解的潜在重要作用(推测主要由大肠菌群酶活性的作用)和由此释放出来的氮对宿主体内氮稳态的重要作用。但是有学者对这一概念提出质疑，因为在其他研究中发现尿素的产生量随机体蛋白质摄入的增加而增加，二者呈线性相关，尿素水解产生的氮似乎又重新进入尿素合成途径。因此，即使在低蛋白摄入的情况下，仍不清楚尿素氮在多大程度上成为可利用的氮源，此外，正如Waterlow在文献中很清楚地概括的那样，体内尿素产生的短期和长期的调节机制以及保持体内蛋白质平衡的机制，仍存在着许多不确定性。

其次，一些生物可利用空气中的氮来合成氨，植物可利用氨或由硝化菌产生的可溶性硝酸盐(被还原成氨)。然而，包括人在内的脊椎动物只能以氨基酸形式或其他有机氮化物形式获得氨。谷氨酸、谷氨酰胺为氮从氮循环中进入其他氨基酸提供了一个关键途径，这里有必要简述人体是如何获得这种非特异性氮来保持机体氮平衡的。

氨可以通过以下反应进入氨基酸：

广泛存在的谷氨酸氨连接酶(谷氨酰胺合成酶)催化的下列反应：

谷氨酸+NH4++ATP→谷氨酰胺+ADP+Pi+H+

谷氨酸脱氢酶催化的下列反应：

α-酮戊二酸+NH4++NADPH?L-谷氨酸+NADP+H+

然而，由于该反应中NH+的K m值较高(>1mmol/L)，所以在哺乳动物氨的净同化作用不大。同时，由于动物组织内不含有谷氨酸合酶，以致只有当已存在谷氨酸或丙氨酸或天冬氨酸时，才能通过谷氨酰胺合成酶的保留，获得氨基氮的净增加。

氨也可通过甘氨酸合酶(甘氨酸裂解反应)掺入甘氨酸。反应如下：

CO2+NH4+H++NAD+N5 ,N10-亚甲基四氢叶酸?甘氨酸+NAD++四氢叶酸

然后，甘氨酸可能被掺入蛋白质及谷胱甘肽、肌酸酐、卟啉等化合物，以及转化为丝氨酸。丝氨酸的氮可以供半胱氨酸(和牛磺酸)的合成，或通过丝氨酸脱水酶释放氨。然而甘氨酸的裂解反应在甘氨酸的分解代谢中似乎比在合成代谢中更为重要。因此，氨通过甘氨酸-丝氨酸途径进入机体的氨基酸系统，对机体氨基酸系统的氮净进入量似乎只有非常有限的作用。

因此，这一情况提示，谷氨酸有可能是哺乳动物获得净氨基氮的主要氨基酸，它最终来自植物蛋白质。尽管谷氨酸盐作为氮的入口具有很重要的功能，但是仍然不清楚如果α-氨基氮(如丙氨酸或天冬氨酸)供应充足，是否还需要由膳食提供一定量的谷氨酸盐。目前对这个问题还没有明确的答案，但是很显然仅靠必需氨基酸或高比例的必需氨基酸不能保证实验动物生长良好。总之，必需氨基酸和甘氨酸之外的某种预先形成的α-氨基氨源似乎也是必需的，但是，是否只有谷氨酸盐是特别必

需的，还是谷氨酸盐只是比其他的同系物更为有效的α-氨基氮源仍未确定。Reeds 通过综述很多的研究发现，从在其他方面都健康的大鼠和猪的饲料中去除谷氨酸盐和谷氨酰胺可导致生长发育不良，表明谷氨酸可能是必需的。

如果上述论点正确，那么就引进了一个关于在总蛋白质需要量中非特异性氮成分的新观点。1965年，联合国粮农组织和世界卫生组织(FAO/WHO)的专家组提出：“膳食中非必需氨基酸氮的比例，因而还有膳食中的E/T比值(全部必需氨基酸氮与总氮的质量比)，对必需氨基酸的需要有明显的影响……为合理利用现有食物资源，显然需要确定不同生理状态下的最低E/T比值……最后，问题是非必需氨基酸是否有最佳模式。”这一观点今天正好可以重述一次，但是，近来的研究正在开始就人体对非特异性氮需要本质提供一些更深入的认识。如前所述，不但存在最适宜的E/T，而且现在看来非特异性氮供给似乎很可能有着令人满意的特点。这便引出一个新的问题，那就是在肠内营养配方中α-氨基氮的最佳来源和最佳水平。例如，这一问题包括对谷氨酸、脯氨酸和精氨酸相互作用的考虑，不但从机体氮平衡方面加以考虑，还要从一些特定功能方面考虑，例如保持或刺激免疫系统、促进伤口和组织的修复，以及非特异性氨对多胺和激素平衡可能产生的影响。有学者曾研究健康受试者摄入相对较高剂量的精氨酸对精氨酸-瓜氨酸-鸟氨酸动力学的影响，虽然未观察到整体水平上L-精氨酸氮氧化物途径的变化，但是高水平的精氨酸补充减少了尿素的产生和排泄，增高了循环胰岛素的浓度。高精氨酸补充如何明显促进蛋白质的合成代谢(可能是通过胰岛素作用所引起)及其对免疫系统的意义还不清楚。鉴于目前对免疫增强膳食的兴趣，以及精氨酸在加重或减轻肾损害中的作用，关于非特异性氮在支持机体蛋白质代谢和功能方面还有许多未解决的问题。

餐后氮和氨基酸的利用

通过调整一日不同时间的全身蛋白质的更新、氨基酸的氧化、尿素的产生和氮的排泄速率，使每日体内蛋白质的含量保持稳定。在一天24h内的空腹、进餐和餐后等不同时间，这些过程的速率各不相同。根据膳食成分的不同，在每日进食与空腹交替循环的过程中体内蛋白质会或多或少地出现增加或减少，正常情况下机体对氨基酸和氮的需要通过摄入食物蛋白质及其随后的代谢和生理过程得到满足。这些过程包括胃肠的消化、肽和氨基酸的吸收、氨基酸转运进入器官，以及氨基酸进入代谢途径。由于目前的研究集中在用餐-餐后阶段的蛋白质、氨基酸代谢与利用，这里将对此作进一步的讨论。

蛋白质消化后膳食蛋白氮的分布

采用15N标记的蛋白质追踪蛋白质摄入后膳食氮的代谢转归，Tome和Bos总结了许多这方面的研究。如图5-2所示，成人摄入100g左右良好平衡的蛋白质后，约30-40%的膳食氨进入合成代谢，17-25%通过氧化代谢损失。Fouillet等测定了人体摄入15N标记的牛奶蛋白质后肠道血液和尿中的15N氨动力学数据，根据这些数据建立的精确动物模型，预测餐后8h约28%的氮以游离氨基酸形式、72%的氨以蛋白质形式存在。大约30%的蛋白质存留于内脏区域，70%存留于外周组织。这一

类型的研究方法涉及使用内标蛋白质，会继续有助于确定影响餐后蛋白质利用的因素和机制以及它们的宣意义。

图5-2 膳食蛋白质主要代谢途径分布

有学者曾应用短期的13C-亮氨酸平衡实验研究餐后蛋白质利用的程度及调节。虽然在健康成年人群中餐后蛋白质利用不受年龄的影响，但会受到蛋白质质量及食量的影响。这种示踪法对评价肠内营养配方的效果也很有应用潜力(例如对于病人和机构收容人员的营养支持)。

影响餐后蛋白质利用的因素还包括肽和氨基酸的释放和吸收的时间过程。利用13C-亮氨酸标记的乳清蛋白和酪蛋白研究膳食蛋白质利用速度，从而引出慢膳食蛋白质和快膳食蛋白质的概念。Beaufrere等的研究发现，尽管亮氨酸摄入量相似，但餐后7h给予酪蛋白者的总的亮氨酸氧化低于给予乳清蛋白者(即酪蛋白的餐后利用高于乳清蛋白)。对于成人，这两种蛋白质均为优质蛋白质。因此，在某些情况下餐后蛋白质利用的不同，可能会在比较不同配方的营养价值时导致错误的结论。显然，这种新的示踪法需要进一步明确和标准化，但总的来说，这种方法有望成为了解氨基酸和蛋白质需要量的代谢基础的有价值的方法。氨基酸供给的时间特性或喂养模式影响氮和氨基酸的利用效率。采用24h13C-亮氨酸示踪平衡法的研究发现，在12h 被分三餐和10餐摄入时，分三餐摄入的亮氨酸的氧化较低。限制亮氨酸摄入和充裕的亮氨酸摄入时，似乎均存在这一现象，提示较少的餐次可以更好地存留口服氨基酸。这种现象是否能被所谓的氨基酸合成代谢驱动所解释，目前尚不能确定，但蛋白质氨基酸的摄入模式显然是餐后蛋白质利用效率的一个决定因素。此外，Arnal 等的研究还发现，老年人中午摄入全天蛋白质的80%时，蛋白质的存留高于在12h 内分四餐摄入的蛋白质存留。

内脏床和肠道对氨基酸的利用

小肠和肝脏调整从肠腔消失而进入门静脉和外周血的氨基酸的总体模式和数量。虽然认识到这一现象已经有了一段时间，但直到近年才有利用人体和动物模型，精确地计算了定量的氨基酸从肠道内吸收后在内脏区域的移出和代谢转化，特别是许多研究中使用了不同的同位素示踪方法。例如，利用口服和静脉注射标记物的方法，发现成人内脏区域对不同氨基酸的摄取程度是不同的(表5-4)，同时也可能因氨

基酸的摄入水平不同而变化。这里胱氨酸摄取量很高，与用猪实验获得的数据一致。半胱氨酸的高摄取可能也可以解释何以餐后血循环中半胱氨酸浓度很少受膳食胱氨酸摄入量大范围变化的影响。

表5-4双标记同位素法评价健康成人摄入不同水平氨基酸时内脏氨基酸的摄取情况

从这一关于内脏氨基酸代谢相当全面的描述引出两个重要问题，一是肠与肝的相对重要性；二是在这些器官中氨基酸的代谢转归。这是一个重要的营养课题，理由如下；首先，例如Bertolo等发现，新生小猪在肠外营养时苏氨酸的需要量为平均口服需要量的45%。其原因可能是一个因素的作用或几个因素的联合作用，其中包括苏氨酸经静脉输入时，肠道内苏氨酸的氧化率较低，以及因富含苏氨酸的糖蛋白如黏液的分泌减少导致了胃肠道的苏氨酸损失减少。其次，Boirie等报道：老年人内脏从膳食中摄取的亮氨酸(50±11%)为年轻人内脏(23±3%)的2倍，虽然两个年龄组的全身亮氨酸氧化相似。因此，他们认为，内脏对亮氨酸摄取的这种不同，可能会限制外周组织代谢对亮氨酸的利用。另一方面，Volpi等显然也观察到老年人内脏从膳食中摄取苯丙氨酸(47±3%)显著高于年轻入(29±5%)，但却同时也发现口服氨基酸混合物后，对肌肉蛋白质合成的促进作用在老年人中和年轻人中是相似的。很明显，需要更多地了解在不同条件下外周组织和内脏区域中氨基酸的摄取、氧化和利用之间的代谢关系，才可能完全明白这些现象的营养学含义。

近来，一些采用动静脉差异和示踪方法的研究，集中在氨基酸吸收后的即刻转归问题上。Reeds等研究了猪门静脉中氨基酸的利用率，发现门静脉血液中各种氨基酸的数量差异很大(见图5-3)。门脉血中节余的膳食苏氨酸总是低于其他必需氨基酸。膳食中营养意义显著的谷氨酸盐和天冬氨酸极少出现在门静脉血中(也就是通过肠道时被摄取的全部是谷氨酰胺，全身的谷氨酸盐、天冬氨酸和谷氨酰胺几乎都是由机体自身合成)，另一些氨基酸的量，或与摄入膳食蛋白质中该氨基酸的量相近(精氨酸和酪氨酸)，或大大地超出膳食蛋白中该氨基酸的含量(丙氨酸)。

Reeds等详细地描述了来自动脉的和来自膳食的氨基酸对肠道氨基酸利用的相对贡献。特别重要的发现是，经过门静脉引流的内脏器官中赖氨酸、亮氨酸和苯丙氨酸的总利用率占全身利用总量的40%以上；来自膳食的谷氨酸、天冬氨酸和谷氨酰胺的利用量是相当多的，这些氨基酸对肠的能量转换有相当大的作用；哺乳期的小午，肠内亮氨酸和赖氨酸的氧化约占全身氧化的l/5-1/3；在限制蛋白质时，肠仍能利用与摄入量不相称的大量必需氨基酸；肠是合成瓜氨酸的重要场所；瓜氨酸然后被用来合成精氨酸，尤其是在肾脏；黏膜内的谷胱甘肽主要是利用肠内的氨基酸前体合成的。

图5-3猪门静脉血中氨基酸的利用率

总之，毫无疑问，为支持身体的生理功能和器官系统，肠在决定个体的氨基酸需要量和利用方面，无论从数量上，还是从质量上都起头关键作用。

肠内氨基酸的合成

正如最近Megtes在一篇综述中指出的，胃肠道内的微生物菌群对宿主氮代谢状况有着重要贡献，近来关注的焦点是微生物合成的氨基酸在节约宿主氨基酸方面的作用。因此，有必要简单地讨论一下胃肠道内微生物菌群重新合成的氨基酸是否被吸收，以及这些氨基酸是否在节约宿主氨基酸方面作出重要贡献。服用标记尿素后尿中15N尿素排泄的数据提示，胃肠道内的微生物菌群能够使结肠内尿素水解释放的氮掺入氨基酸。这些氨基酸随后被宿主吸收。虽然猪结肠能够吸收氨基酸，但大多数利用非反自动物的实验结果显示，结肠的氨基酸吸收量较小，不具有重要性。然而，据推测猪胃肠道内的微生物菌群合成的氨基酸可在小肠内被吸收，并用于组织蛋白的合成。利用示踪物质在动物和人体进行的研究发现，非特异性氮(氨，尿素氮、谷氨酸盐等)可转化为必需和非必需氨基酸。对于大多数氨基酸来说，来自尿素的15N可能反映氮的交换或可逆的转氨基作用。但是在哺乳动物组织中赖氨酸和苏氨酸不发生转氨基作用。因此，体内蛋白质和血浆氨基酸中出现15N标记的赖氨酸和苏氨酸，肯定反映肠道内的微生物菌群重新合成赖氨酸和苏氨酸，并被肠道吸收。利用无菌大鼠和常规大鼠的对照实验证实，赖氨酸的重新合成是肠道内固有的微生物菌群活性所致。

虽然在尿毒症患者和低蛋白膳食人群中己发现人体可利用微生物合成的赖氨酸，但直到近来才有人尝试去评估这一来源的赖氨酸和苏氨酸在数量上对宿主代谢的重要性。Metges等曾试图测定在健康成人胃肠道重新合成的赖氨酸和苏氨酸是否对赖氨酸和苏氨酸的体内稳态具有净增效应。这些实验包括给予健康成人以15N-尿素或15N-氯化铵，然后监测15N在血浆游离赖氨酸和苏氨酸池中和在粪便细菌蛋白质的氨基酸中的出现情况。这些发现证实，宿主组织内存在来自微生物的氨基酸，同时也提示血浆循环的赖氨酸和苏氨酸中有相当一部分可能来自这种肠源性的。然而，在微生物合成氨基酸并被吸收的同时，还伴有微生物对内源性氨基酸的分解破坏，和肠组织对食物氨基酸及内源性氨基酸的氧化分解，因此，这些新数据并不一

定能够说明通过吸收来自微生物的赖氨酸和苏氨酸，可以使每日赖氨酸和苏氨酸的利用率得到显著的净增高。在治疗严重营养不良的男婴时，给予口服15N-尿素也观察到类似的现象。实验得到的结论是，通过重新合成途径每公斤体重至少可获得4.7mg赖氨酸；尿素水解可以通过增加赖氨酸和其他必需氨基酸的供给，改善膳食蛋白质的质量。然而，或许应该做出更为谨慎的结论。虽然近年来的研究证实，血浆游离氨基酸代谢池中明显存在来自微生物的赖氨酸和苏氨酸，但仍不清楚这种来源的氨基酸在数量方面的意义。此外，在这些新的研究中，又引出了一个问题，即各种临床状态和疾病是如何影响肠内微生物菌群与宿主组织氨基酸节约之间的营养和代谢关系。

氮(蛋白质)的需要量

制定人体总氮(蛋白质)估计需要量时，国际上通常是根据1985年FAO/WHO/United Nations University(UNU)专家组的估计值以及来自这些估计值的推荐量(表5-5)。估计婴儿、儿童和青少年蛋白质需要量的方法的基本特点已被综述和总结。6月龄以下婴儿的推荐量是根据经母乳摄入蛋白质的数据。6月龄及6月龄以上婴儿、儿童和青少年则采用要因加算法，这里6月龄时的维持需要量设定氮为120mg/(kg·d)，到18岁时，下降为氮103mg/(kg·d)。由于生长速度逐日变化，而且蛋白质摄入在相对过剩时不能储存，因而需要考虑生长因素，增加50%作为安全阈值。为维持机体功能和生长发育，优质蛋白质氮的分利用效率采用0.7。为计算总变异系数和蛋白质的推荐安全摄入水平，维持机体功能和保证生长发育的变异系数分别采用12.5%和35%。

包括老年人在内的成年男性和女性的蛋白质需要量来自于短期和长期的氮平衡试验。在这些研究中，成年男性的平均需要量设定为0.6g/(kg·d)优质蛋白。由此，男性、女性和老人的安全蛋白质摄入水平为0.75g/(kg·d)(表5-5)。表5-5包括了孕妇和乳母为达到推荐量而需要的额外添加量。

当前对婴儿和儿童需要量的估计值

1996年，国际膳食能量顾问组(IDECG)重新评价了1985年FAO/WHO/UNU提出婴儿蛋白质推荐摄入量所使用的方法，在重新评价时该顾问组考虑了关于母乳摄入量的估计值、蛋白氮和非蛋白氮的含量以及非蛋白氮的存留效率等方面的新数据。该顾问组认为存留效率为46-61%，而不是1985年顾问组所假定的100%，采

用母乳喂养儿的体重而不是人工喂养儿的体重。这次经IDECG修订的母乳喂养儿蛋白质估计摄入量根据年龄不同，约比1985年FAO/WHO/UNU的推荐值低10-26%左右。

对于6月龄以上的婴儿和幼儿，IDECG采用要因加算法，但同1985年相比最主要的差别是：氮维持需要量由1985年的120mg/(kg·d)降至90mg/(kg·d)；不再考虑由于生长发育变化而附加的50%需要量；新增加了婴儿个体之间需要量变化的变异系数，然而，IDECG组沿用了70%(0.7fraction)的存留效率值。因此，最近的关于蛋白质安全摄入水平的估计值约比1985年FAO/WHO/UNU的推荐值低25-30%(表5-6)。

成人和老年人

对于1985年FAO/WHO/UNU提出的成人蛋白质需要量和推荐量，迄今尚未被重新讨论过。随着发达地区和发展中地区老龄人口的迅速增加，需要进一步关注这一部分人群氨基酸和氮的需要，1985年FAO/WHO/UNU的结论是，年龄偏高的成人和老年人蛋白质安全摄入量应不低于0.7g(kg·d)。此后关于老年人蛋白质需要量的研究很少。Campbell和Evans根据他们自己的研究和对文献的重新评估，提出1.25g(kg·d)这一较高的蛋白质安全摄入水平。相反，Millward和Roberts通过综述文献认为，平均蛋白质需要量随年龄增加的观点尚无确切证据。利用13C标记的亮氨酸示踪法，以FFM和体重为基础，Surrey大学一个研究小组的研究结论是，老年人的每日表观蛋白质需要量较低。但该研究使用的方法本身就有缺陷，尤其是在进行示踪研究之前，研究对象的膳食未调整到标准膳食。Kurpad和Vaz认为，老年人的蛋白质需要量应不低于青年人。Young等提出，因为老年人增加了疾病的负担，所以其合理的蛋白质需要量应为约1g/(kg·d)优质蛋白。

对于基本健康的个体，在生命各个阶段的氮需要量的问题还不是目前研究重点或争论焦点，尽管如此，很显然进一步研究成人和老年人蛋白质需要量是十分必要的，在这一点上它将与下面即将讨论的必需氨基酸需要量区分开来。

必需氨基酸需要量

1985年FAO/WHO/UNU的数值以及婴儿的数据。许多研究者都对特殊必需氨基酸的定义和确定其需要量方面的最新进展进行过总结。1985年FAO/WHO/UNU 对4个年龄组分别提出的推荐量说明，婴儿期到成年期单位体重的需要量显著下降。

从3-4月龄婴儿的714mg/(kg·d)下降到成年期的84mg/(kg·d)(表5-7)。当推荐量用单位蛋白质安全摄入量来表示时(组氨酸较少)，随生长发育模式变化也很显著，总的必需氨基酸需要量同蛋白质的比值，由婴儿期的434mg/g蛋白质下降到成人期的111mg/g蛋白质。这一显著变化的生物学基础还不很清楚，尤其是因为每日体内蛋白质的维持占了总需要量的很大一部分，即使在年轻人也是如此。因此，有人曾估计2岁儿童用于维持的需要量约占蛋白质总需要量的80-90%。表5-7所列的国际值可能受到所用测定方法的限制，未能反映真正的需要量。此外，婴儿的需要量是根据下列资料制定的：Holt和Snyderman的研究得到能够满足所有婴儿需要的最低摄入量，或Fomon和Filer根据用不同配方在不同水平喂养婴儿时，能够维持婴儿充分生长的最低氨基酸摄入量而计算出的最低摄入量。学龄前儿童的需要量来自中美洲和巴拿马(危地马拉)营养研究所的研究工作，其数据只以总结表形式发表在会议纪要上。学龄儿童需要量的制定依据只限于日本Nakagawa等的一系列研究工作。成人的数值根据的是Rose在男性人群中的研究以及其他一些研究者在女性中进行的类似研究。因此，1985年报告中给出的成人数值不再被认为是可以接受的或营养恰当的。

表

有学者利用要因加算法重新评价了婴儿氨基酸需要量。得出的3-6月龄婴儿的氨基酸需要量(用每千克体重表示)大幅地低于1985年FAO/WHO/UNU的建议值。当氨基酸需要量用单位蛋白质表示时也是如此，因为联合国的建议值是以母乳蛋白质的氨基酸组成为基础，而不是以实验得出的需要量数值。

成人氨基酸需要量。国际上一直广泛采用1981年联合国顾问组总结的和1985年FAO/WHO/UNU报告的成人氨基酸需要量估计值，其依据是Rose和其他一些研究者在20世纪五六十年代所做的氮平衡研究。由于人们对早期氮平衡研究的有效性和对结果的解读提出严厉的质疑和争论，一些学者用新方法对成人的氨基酸需要量重新进行了评估。有必要对氮平衡法的各个方面进行详细的评议。在这里不能详细地回顾和讨论所有的曾被试图用来确定健康成年人氨基酸需要量的方法。然而，这里应该讨论一下具有时代意义的示踪技术。现在示踪技术已经取代了或至少是限制了过去方法的广泛使用(包括氮平衡和氨基酸摄入对血浆氨基酸浓度的影响)。

随着对生物材料中稳定同位素丰度测量法的进展以及在人体代谢研究中广泛使用富含这些同位素的示踪物，20世纪80年代初开始为确定成人氨基酸需要量进行了一系列示踪研究。从那时起，曾经采用了多种不同模式(以示踪法为基础)研究人的氨基酸需要，其主要区别在于示踪剂的选择和研究方案的不同。一些研究选用待测氨基酸作为示踪剂，测定其在不同摄入水平下的氧化率(直接氨基酸氧化法，DAAO方法)，或测定体内的13C氨基酸平衡(直接氨基酸平衡法，DAAB技术)。这些技术曾被用来评估亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸的需要量。另一些研究使用指示示踪剂，评估待测氨基酸在不同摄入水平下，指示剂氨基酸氧化(IAAO)或指示剂氨基酸平衡(IAAB)的状况。IAAO方法可参见zello等对不同赖氨酸摄入水平下，13C-苯丙氨酸氧化率的研究。一些为评估氨基酸代谢中餐后阶段蛋白质存留而设计的动力学研究，采用了13C-亮氨酸作为示踪剂。

直摄氨基酸氧化法和直接氨基酸平衡法(DAAO和DAAB)。此方法的潜在优点是可以直接估计待测氨基酸的氧化率，同时可能还可以评价待测氨基酸氧化率的改变模式和该氨基酸的体内平衡。

这种放射示踪方法最早用于测定年轻大鼠的氨基酸需要量，后来又用于测定生长期大鼠的亮氨酸、苏氨酸和组氨酸需要量，以及年轻大鼠和成年大鼠的赖氨酸需要量。这些动物模型显示，当氨基酸摄入量低于亚维持摄入量时，氨基酸氧化率低而且相对稳定；随着摄入量逐渐接近需要量，随后超过最大生长所要求的需要量时，氨基酸氧化率开始增高。随着氨基酸摄入量的不断增加，氨基酸的氧化也继续呈线性增高。20世纪80年代早期，麻省理工学院(MIT)的一个研究小组(Young和他的同事)开始探索利用该方法研究成人氨基酸的需要量。出于安全、伦理和质谱仪的分析特异性优势等各种原因的考虑，后来用稳定同位素示踪剂取代了放射性示踪剂。然而这种方法也有不足和缺陷：因为对于大多数氨基酸来说，我们实际上难以弄清楚直接供给氧化反应的底物池的同位素丰度，所以也就很难精确测定示踪物的氧化率。从实用角度考虑，常取静脉血浆游离氨基酸池中的同位素丰度来测定氧化率。对于亮氨酸，可能还有蛋氨酸，可以用血浆中α-酮异己酸和同型半胱氨酸的丰度，作为反映母体氨基酸在细胞内池中标记程度的指标，除此以外，对于其他氨基酸来说，DAAO和DAAB方法很可能会低估氧化而高估平衡。尽管在重点关注不同摄入水平引起的氧化率变化模式时，这可能不一定是一个大问题，但在精确估计氨基酸平衡时，这的确是个问题。

DAAO和DAAB方法的第二个缺陷是，摄入极少示踪剂量的标记氨基酸可能改变待测氨基酸的有效摄入，从而可能改变内源性氨基酸的代谢。再者，这种效应可能需要摄入较多的示踪剂，可能相当于血浆氨基酸流量的10%以上。最近在MIT 进行的13C示踪研究中，为了测定氨基酸平衡，示踪剂的摄入量被包括在总受试氨基酸摄入量的估计值之内。尽管如此，仍然很难了解示踪剂是否影响待测氨基酸的氧化率，尤其是在氨基酸代谢的吸收后阶段给予示踪剂。虽然亮氨酸的DAAB实验表明，在这种实验中通常给予的标记示踪剂的剂量不影响该氨基酸的氧化率，但这

一问题仍值得更深入仔细地研究。在最初用DAAO和DAAB方法进行人体示踪剂研究的方案中，持续时间相对较短(3h)，实验对象处于已进食的状态。为估计每日氨基酸平衡，不得不假设餐后9h期间和吸收后12h期间的氨基酸氧化率。对于这类假设已有人描述过，但为了精确估计每日平衡，需要一个24h示踪研究方案，原因之一是，氨基酸氧化率在进食期中不一定是恒定不变的，而是随待测氨基酸摄入量的变化，在12h的进食-不进食循环中有节律地变化。因此，近年来DAAB技术已被扩展到包括24h示踪剂平衡实验，并在使用亮氨酸作为示踪剂待测氨基酸的实验中被证实有效。这些实验复杂且难于操作，限制了在同一实验对象中重复24h实验，或在任何研究中可以做24h实验的总数。尽管如此，为了确定成人氨基酸需要量，24h平衡示踪法可能仍是基于示踪剂的最严格模式。

指示剂氨基酸氧化法(IAAO)。此方法最初被应用于研究幼年生长期猪的氨基酸需要量；与传统方法需要考虑生长、氮平衡和身体组成等指标相比较后，证明IAAO 法更为合理。图5-4说明了该方法的概念，Zello等讨论了该方法的细节。这里，一种必需氨基酸(如赖氨酸)的需要量是通过另一种指示氨基酸(如13C-苯丙氨酸)的氧化模式或氧化率来测定的。Zello等在一项测定成人膳食赖氨酸需要量的实验中首次应用了此方法。Pencharz ,Ball和他们的同事将这一方法的应用扩展到对健康成年人色氨酸和苏氨酸需要量的评估以及成人赖氨酸需要量的后续研究。

其后，多伦多研究组(Pencharz ,Ball及其同事)所采用的实验方法包括：给予受试者充足、稳定的膳食数日后，以待测氨基酸的测试摄入水平给予13C-苯丙氨酸。示踪研究期间，受试者从开始注入标记指示示踪剂前3h起，连续7h每小时进少量餐。用4h示踪期的后2h的同位素数据估计指示氨基酸的氧化率。

指示剂氨基酸氧化法(IAAO)的优点包括：可以在同一受试者体内进行相对较多的短期示踪剂研究；代谢池的大小和动力学的变化可能影响直接示踪剂的代谢状态和对得到的同位素资料的解读，由此会发生一些问题，而IAAO法推测可以消除或基本上避免这些问题。没有必要先测定指示氨基酸的实际氧化率，因为可以根据呼出气体中13C标记物的释出模式对摄入量氧化应答曲线进行折断点分析(breakpoint analysis)。理论上，13C在呼气中的出现模式应该与指示剂的实际氧化率的模式平行。然而，Duncan等在对成年男性赖氨酸需要量的实验中并未发现这一规律，虽然苯丙氨酸的绝对氧化率的模式总体上说与13CO2释放模式相似，但其变异使我们不能用这种氧化来估计赖氨酸的需要量。

图5-4指示剂氨基酸氧化法估计特定必需氨墓酸需要盆的示意图(用峥C-苯丙氨酸为指示剂)

指示剂氨基酸氧化法(IAAO)的缺点包括：它基本上是以短时间的已进食状态为基础，因此，选用特定的2h数据阐述氨基酸摄入、氧化和需要量三者间的关系，是否与12h进食期间的晚一阶段(或早一阶段)具有相同的变化模式，或至少是与IAAO反应中折断点相似，这一问题还不能肯定。一些24h示踪剂研究表明，在一个稳定的摄食期中，氨基酸氧化率因摄入氨基酸的量而复杂地变化着。总之，即使多伦多研究小组的结果大体上同24hDAAO和24hDAAB方法的结果一致，但还不清楚他们选择的时间段是否最佳。

Zello等认为，与DAAO和DAAB研究相比，IAAO技术的优点是在测量氧化之前不需要一个6-7d的对待测氨基酸水平的适应期，这6-7d的适应期包括在前面两者的实验设计中。但有两个理由可以说明这不一定是IAAO技术的优点。首先，正像多伦多研究实例那样，也可以在没有膳食适应期的情况下应用DAAO方法。第二个更重要的理由是，缺乏对待测氨基酸摄入水平的膳食适应可能是一个严重的设计缺陷，至少按照多伦多研究小组应用的IAAO来说是这样。Millward争论说，对特定的和较低的待测赖氨酸摄入量没有适当的适应期，IAAO方法得出的需要量会高于最低生理需要量，Young提出了相反的观点：即在理论上，在没有适应于通常的摄入量条件下应用IAAO方法进行测试，可能会低估最低需要量。Millward等最近对餐后牛奶和小麦蛋白质的利用进行了实验研究，得出的结果支持后者的观点；他们在实验中得出的小麦蛋白质质量的估计值，高于他们的预期。推测这可能是因为在他们的短期示踪研究中，存在着重要的且含量丰富的游离组织(可能是肌肉)赖氨酸库的缓冲作用，尽管如此，仍有必要直接确定是否需要一个适应期；如果需要，在涉及进食状态和IAAO技术的研究中需要确定多长时间的适应期。

短期进食状态的IAAO方法的另一个缺陷是，该方法并未在健康成人中被直接或详细地证明有效。其理论基础主要来自用小猪的研究，而小猪的生长速率和蛋白代谢强度很不同于成人。需要提出的另一个问题是，成人指示氨基酸的氧化和对待测氨基酸摄入量的反应之间关系的折断点，是否恰好是能够满足维持需要量的实际摄入水平(图5-4)。显然，综合大量成人氮平衡研究可以看出，在达到最小维持需要量之前，有一个膳食氨利用效率降低的过程。如果这种曲线性应答反应同样适用于某种限制必需氨基酸的利用，那么便可以说，恰好能够满足最低维持需要量的最低摄入量，略高于短期、进食状态的IAAO示踪研究中的折断点所指示的最低摄入量。

24hIAAO和24hIAAB方法。为避免短期IAAO技术的各种不足，有人研发了一种24h指示氨基酸氧化/平衡法，用于以13C-亮氨酸示踪法对印度成人赖氨酸需要量的研究。最近又用于对美国成人苏氨酸需要量的研究(Borgonha和Young，未发表数据，2001)。该方法在概念上与IAAO法相似，但是以24h指示氨基酸氧化-每日平衡为根据，24hIAAB被认为是膳食氨基酸充足性的功能标准，而与之相反，短期进食状态下指示氨基酸的氧化率是氨基酸充足性的代用指标。24h示踪研究的缺点包括，研究过程的复杂性和对实验对象的苛刻要求与限制，人们可以批评它在设计上不完全符合生理要求。然而，现在24hIAAB技术代表着最为先进的方法。因

此，只要有可能便应将其作为验证或比较其他不太复杂的示踪方法的最佳标准。

成人氨基酸需要量的某些估计值。如前所述，由于使用不同的方法以及标准和对数据的不同解释，对于成人必需氨基酸的精确需要量仍存在争论和不确定性。为叙述方便，表5-8总结了关于成人赖氨酸平均需要量估计值的主要研究结果。如同其他氨基酸一样，已有的资料并未显示男性和女性的赖氨酸需要有任何显著的量的差别。较早对男性和女性进行的平衡实验的数据显示，平均需要量约为8mg/(kg·d)。Fisher等根据短期氮平衡实验甚至提出更低的平均需要量[<1mg/(kg·d)]。后者由于实验设计不适当，包括连续的短期氮平衡期和氮平衡期中赖氨酸与总氮摄入水平同时改变，因而难以判断其估计值。

PPU，餐后利用(postprandial utilization)

在考虑其他各种未测量的氮损失后，通过对原始氮平衡数据的3种数学分析得到了更高的需要量(表5-8)。Hegsted以及Rand和Young分析了Jones等的氮平衡数据，得出赖氨酸的平均需要量约为30mg/(kg·d)；由于Millward假定因未测量氮损失而需要的供给量低于Hegsted以及Rand和Young分析中所采用的数值，所以得出的赖氨酸平均需要量为18.6mg/(kg·d)。

尽管不同的示踪研究受其自身的和设计不同的限制，它们所得出的平均需要量一般在大于20-45mg/(kg·d)范围内，一些研究得出的平均值约为30mg/(kg·d)(表5-8)。从设计示踪物角度来看，Kurpad等的研笼可能是迄今最令人满意的研究，他们采用了IAAB技术和待测赖氨酸的4种摄入水平，通过回归分析得出的平均需要量为29mg/(kg·d)。

Meredith等应用了短期的DAAB和DAAO方法。同样，Zello等、Duncan等、Millwod等的研究采用的都是短期进食状态的示踪研究。El-Khoury等进行的24hDAAB研究包括了待测赖氨酸的三种摄入水平：其中一种水平为15mg/(kg·d)，略高于FAO/WHO/UNU的推荐需要量的上限[12mg/(kg·d)]；另一种水平为30mg/(kg·d)，以前估计此水平接近平均最低需要量；第三种水平为充裕的

77mg/(kg·d)，当摄入量为15mg/(kg·d)时，估计全身平均13C-赖氨酸为负平衡；摄入量为30mg/(kg·d)时，达到平衡。由于并非所有受试者在30mg/(kg·d)摄入水平下均达到平衡，合理的推荐量是，最低需要量高于FAO/WHO/UNU推荐的量，而明显地接近Kurpad等利用24hIAAB方法得出的29mg/(kg·d)这一数值。短期进食状态的示踪研究的结果与这一解释一致。

30mg/(kg·d)的赖氨酸平均需要量，与Young和El-Khoury在考虑了为平衡赖氨酸吸收后的损失而需要的进餐时赖氨酸存留，与根据Price等的数据估计的需要量一致。此外，本文作者通过对赖氨酸摄入后的血浆赖氨酸应答曲线的重新解释得到的赖氨酸摄入折断点为30mg/(kg·d)。

对所有其他必需氦基酸的已有资料进行比较总结超出了本章的范围。因此，为了综述，表5-9将近来建议的两种成人氨基酸需要量模式(以每单位体重和每单位蛋白质需要量来表示)和1985年FAO/WHO/UNU提出的成人氨基酸需要量模式一并列出。

分别用mg/(kg·d)和mg/g表示。

表5-9中列出的最重要的、因而也是最开放供仔细审查和争论的需要量是赖氨酸，因为它很可能是以谷类(特别是小麦)为主要成分的膳食中的第一限制氨基酸。这意味着它在发展中地区是一个潜在的公共卫生总量。然而，MIT模式提出的数据和Millward模式给出的较高数值，得到了对全麦蛋白质营养质量进行的氮平衡实验资料和根据氨基酸含量推荐的小麦蛋白质营养价值资料的支持。这也意味着至少对赖氨酸来说，Millward和MIT研究组所建议的较高数值可能是更合理的实际需要量的近视值，它明显不同于1985年FAO/WHO/UNU所推荐的低得多的需要量。

总结与结论

关于哺乳动物蛋白质、氨基酸代谢的生理学知识，尤其是关于人类蛋白质、氨基酸的营养学知识在不断地发展丰富。本章重点讨论了进餐和餐后氨基酸代谢过程中氨基酸的功能以及氨基酸和蛋白质利用方面的一些最新研究进展。肠和内脏区域作为一个整体对全身氨基酸代谢的重要性已经得到进一步的了解和认识。现在，后基因组时代已经开始，人们不久将能够更完善地描述氨基酸影响生理功能和代谢过程的机制(包括转运、分解代谢和合成过程)。虽然目前在氨基酸营养的量的方面仍存在不确定性，尤其是健康成人的需要量方面，但学者们普遍认为，国际上目前对

成人需要量的估计值远远低于实际需要量。这对评价膳食蛋白质的质量和今后制定人群食物蛋白供给计划具有深远意义。现在仍存在一些突出的问题妨碍我们精确地预测膳食中蛋白质和氨基酸成分对身体功能的影响，以及能够促进发育和保持健康所需要摄入的最佳数量和质量特征。随着对体内代谢研究方法的不断改进和分子技术、细胞技术的进步，将给我们解决其中一些问题带来希望。

第6章碳水化合物

碳水化合物是世界上惟一最重要的食物能量来称。在不同的国家或同一国家不同的个体和人群，碳水化合物摄入有着很大的差别。在不同文化和经济状况下，含碳水化合物食物提供食物总能量的40-80%。含碳水化合物食物还是蛋白质、维生素、矿物质和其他食物成分[如植物化学成分(phytochemicals)、抗氧化剂]的重要载体。谷类(大米、小麦、玉米、大麦、黑麦、燕麦、小米和高粱)是世界范围碳水化合物能量的主要来源。

由于人类对甜食的偏爱，在全球很大范围内甘蔗产量超过人类膳食中其他主要含碳水化合物食物。如根茎类植物、豆类，蔬菜，水果和奶制品。甘蔗的最早种植可能开始于大约1万年前的巴布亚新几内亚，大约250年前人类开始在温带种植甜菜。19世纪初俄国科学家Kirehoff发现，淀粉在稀酸条件下煮沸可产生类似于葡萄中发现的一种糖(果糖)。几十年后。Schmidt描述了碳水化合物是由碳、氢和氧组成的化合物。

术语和分类

碳水化合物一直被定义为具有分子式C m(H2O)m的一类化合物，即C:H:O的摩尔比为1:2:1。这一定义没有包括糖醇、寡糖和多糖。碳水化合物被以多种方式进行分类，但是只有根据聚合程度(polymerization)即单体数量进行的分类经得起时间考验(表

糖

三种单糖(葡萄糖、果糖和半乳糖，见图6-1)是自然界构筑双糖、寡糖、多糖的基本元件。虽然食品工业逐渐开始利用玉米糖浆(水解玉米淀粉产生的葡萄糖浆)和高果糖玉米糖浆(含有葡萄糖、果糖)，但葡萄糖、果糖在水果、浆果、蔬菜和蜂蜜中也有少量的分布。

山梨醇是一些水果中天然存在的葡萄糖醇，其工业制法是利用醛糖还原酶将葡萄糖分子的醛基还原为醇。它可作为糖尿病人膳食中蔗糖的代替品，但收效甚微。

蔗糖(葡萄糖+果糖)和乳糖(葡萄糖+半乳糖)是膳食中主要的双糖(图6-1)。水果、浆果、蔬菜和蜂蜜中含有蔗糖，甘蔗和甜菜可榨出蔗糖；乳糖见于乳制品；发芽的小麦和大麦中含有麦芽糖。

寡糖

蜜三糖[三糖(trisaccharide)]、水苏糖[四糖(tetrasaccharide)]和毛蕊花糖

(verbascose)[五糖(pentasaccharide)是由葡萄糖、果糖和半乳糖组成的寡糖，可见于各种植物的种子(如豌豆、蚕豆、扁豆)。低聚果糖(fructooligosaccharides)(由果糖残基和葡萄糖构成)常见于小麦、黑麦、芦笋、洋葱和其他植物，与其他寡糖一样可以被工业化生产。例如，蜜三糖是由蔗糖通过真菌果糖基转移酶(fungal fructosyl transferase)添加1分子果糖而形成。蜜三糖的甜度约为蔗糖的一半，在食品加工过程中的特性与蔗糖相似，但它不同于蔗糖而与其他寡糖一样(糊精例外)，不能在小肠中被消化。糊精作为甜味剂、脂肪替代品和食品改性剂，广泛应用于食品工业。它们同其他碳水化合物一样可被消化和吸收，但所含能量[16kJ/g(3.8kcal/g)]远低于脂肪[37kJ/g(8.8kca1/g)]。它们是由淀粉经工业化水解所产生的相对小分子的寡糖。

图6-1单糖和双糖的结构

多糖

淀粉。淀粉在谷类、根茎类和荚果类中含量丰富，它是植物储存性碳水化合物，仅由葡萄糖分子构成。由直链淀粉和支链淀粉两种多聚体构成的淀粉呈分散的部分结晶状颗粒。大多数谷类淀粉含有15-30%的直链淀粉，是通过α-1 ,4-糖苷键连接的葡萄糖残基形成的非分支螺旋链结构(图6-2)，支链淀粉分子量大，是由1 ,4-糖苷键和1 ,6-糖苷键连接而构成高分支多聚体(图6-2)。一些蜡质淀粉(waxy starches)(玉米、大米、高粱、大麦)只含有支链淀粉。在动物和人体内，碳水化合物以糖原形式少量储存。其结构与支链淀粉相似但被高度分支化。淀粉颗粒中直链淀粉和支链淀粉的晶体结构使其不溶子水也不易被人类消化。一旦淀粉在水中被加热(糊化，

gelatinization)，晶体结构即遭到破坏，因而可以被消化，变凉后可以发生一定程度的重新结晶[recrystallization，亦称回生(retrogradation)。

图6-2直链淀粉和支链淀粉的结构

改性淀粉。由于许多淀粉在食品中不具有提供和保持食品良好性状的特性，通过化学处理或植物培育技术可使其获得这些特性。许多方法可用于淀粉的改性，最常用的两种方法是取代和交联。取代包括对直链淀粉和支链淀粉中葡萄糖单元上少部分羟基进行醚化和酯化。这样可减少糊化后回生(糖链重排的趋势)的可能。取代同时也降低糊化温度，保持冻-融稳定性(freeze-thaw stability)和增加黏度。交联(cross-linking)是指在直链淀粉和支链淀粉的链间形成少量连接。这种处理可增强颗粒内的氢键连接。在处理过程中，交联可增加糊化温度，提高对酸和热的稳定性，抑制胶体形成和控制黏度。植物培育技术(包括转基因技术)可以改变淀粉类食物中直链淀粉和支链淀粉的特性。例如高直链淀粉的谷类糊化温度较高，易于回生。改变淀粉类食物的组成可以改变营养价值和赋予不同的功能。

非淀粉类多糖。非淀粉类多糖有多种，包括不溶性的(纤维素和半纤维素)和可溶性的(果胶、β-葡聚糖、树胶)。这些化合物被称为膳食纤维，将在膳食纤维一节讨论。

由于各类碳水化合物均有许多生理功能，单纯的化学分类并不能与其营养作用直接对应。然而，依据生理特性分类同样也产生许多问题，因为这需要以最重要的某一特性作为分类依据。这种矛盾导致在描述碳水化合物的各个部分中使用了大量名词。

最近在英国开始使用内源性糖和外源性糖这两个概念，以帮助消费者区分“有益健康”糖类(参与植物细胞壁结构的糖类被称为内源性糖，即天然存在，同时也含有重要的微量营养素)和“无益健康”糖类(外源性糖即添加到食物中的糖类)。因为牛奶中的乳糖也是外源性糖，而且牛奶具有许多有益的营养功能，所以使用非乳外源性糖(non-milk extrinsic sugar)这一名词，以表示需要限制的一组糖类。在英国以外的其他国家，这一术语应用并不广泛，甚至已被废弃。

术语“复杂碳水化合物”被广泛使用，以区别于简单碳水化合物。该术语首次使

用于1977年的《美国膳食目标》中，以鼓励人们食用诸如全谷粒谷物这些健康食品，从此这一名词用于单指淀粉或者指所有的多糖，因此，蔬莱、水果等含淀粉少的植物被排除在外。此外，无论如何定义都属于复杂碳水化合物的淀粉，目前认为，从代谢的角度来说也是多变的，虽然复杂碳水化合物一词在许多国家仍在沿用，但近来联合国粮农组织和世界卫生组织(FAO/WHO)的人类营养碳水化合物专家顾问组(Expert Consultation on Carbohydrates in Human Nutrition)不鼓励使用该术语。该顾问组推荐使用化学分类和依据生理特性的营养学分类。

淀粉的一系列物理特性对其营养价值有很大的影响。过去认为淀粉可以完全被消化。目前认为部分淀粉可以抵御在小肠的消化，迸人大肠后被细菌发酵。抗性淀粉(resistant starch)是指在健康人小肠中不能被吸收的淀粉及其降解产物。抗性淀粉可分为三类。I型抗性淀粉(RS1)是指淀粉颗粒被完整的细胞结构包裹，消化酶不易接触。RS1尤其多见于全谷粒、种子、谷类和豆类，并受加工程度的影响。II型抗性淀粉(RS2)含有抗淀粉酶的粗淀粉颗粒，可能是因为淀粉的晶体结构，例如绿香蕉和西红柿。III型抗性淀粉(RS3)主要由食品加工过程中形成的直链淀粉降解物构成。

膳食碳水化合物分析方法

在北美，膳食中总碳水化合物的含量是采用减重法来估算，先测定蛋白质、脂肪、灰分和水分的量，然后从食物总质量中减去，剩余量即为碳水化合物的量。在欧洲和澳大利亚则是通过各类碳水化合物求和来计算总碳水化合物的含量。FAO/WHO强烈推荐使用求和法，因为减差法所得到的结果包括非碳水化合物成分(如木质素、鞣酸、蜡类和一些有机酸)。此外还包括测定其他成分时的分析误差。

通常采用酶法分析单糖。使用高压液相色谱(HPLC)或气液色谱(GLC)同时分析几种单糖以及测定多元醇和寡糖较为适合。这些方法对纯化好的样品效果理想，但如果分析较为复杂的膳食和食物，则需先进行酶水解，再测定游离单糖，这样可提高测定的特异性。将多糖(10个或多于10个单体)分离成寡糖(少于10个单体)，可利用前者在酒精溶液(0.80L/L)中的溶解性。但这个方法并不精确，因为聚合度大于10的高分支碳水化合物也可溶于酒精。常通过测量酶降解后游离葡萄糖来分析淀粉。

人们开始分别注意可利用淀粉(即经小肠消化吸收后的淀粉)和抗性淀粉(在小肠不吸收的淀粉)各自的含量。因为抗性淀粉水溶性差，测定总淀粉时常常需要首先用2mol/L氯化钾或二甲亚砜溶液分散可能未水解的淀粉晶体。目前正在建立测定抗性淀粉的合适方法。Englyst和Champ提出利用胰α-淀粉酶去除食物样品的可消化淀粉，然后可以从残余物中直接定量抗性淀粉，或用总淀粉减去可消化淀粉来定量。

供给与消费

FAO关于各国食物产量的统计见图6-3。世界范围内的碳水化合物主要来源有谷类、根茎类、糖类、豆类、蔬菜、水果和奶制品。在过去的20-30年里，世界范围内谷类、甘蔗、蔬菜和水果的产量有了增加，而根茎类、豆类和甜菜的产量变化

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